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论文通讯作者姜道华特聘研究员介绍说，最初XPR1以反转录病毒的细胞表面受体出现，后续研究发现，其小小蛋白竟然“身兼数职”：它除了包含一个跨膜结构域外旗袍底部自扣漏水网站，还拥有一个普遍存在于动物、植物和微生物中“百搭”蛋白SPX结构域。该“百搭”蛋白作为多磷酸肌醇的感受器，及时感受细胞内因磷酸盐过量而发出“SOS”求救信号。

XPR1从外排磷酸盐旗袍底部自扣漏水网站，到感知求救信号，再到救细胞于“磷”难之时，这是怎样一步步实现的？在本项研究中，研究团队解析了XPR1处于关闭、开放和结合肌醇-6磷酸的三种不同构象的高分辨率结构。根据结构和功能结果，他们发现XPR1中有三个由正电氨基酸形成的位点，利用正负电吸引的方式结合磷酸根；当这些磷酸根结合到XPR1后，会诱导XPR1发生构象变化，形成一个贯通细胞膜的通道，使磷酸根离子流出细胞。

姜道华指出，XPR1蛋白非常“聪明”，为避免过多磷酸根离子的外排导致营养流失，XPR1利用自己末端一段柔性络环控制通道开口的大小。而SPX结构域可以通过感受细胞内磷酸肌醇的浓度来调控XPR1外排磷酸根离子的通量：当细胞内磷酸根浓度较低时，多磷酸肌醇浓度降低，SPX结构域呈动态构象，XPR1的柔性络环结合在磷酸根入口附近并降低磷酸根进入蛋白的流量；当细胞内磷酸根浓度升高时，多磷酸肌醇浓度升高，SPX结构域结合多磷酸肌醇并转换为稳定构象，稳定状态的SPX结构域与柔性络环相互作用，使其远离磷酸根入口，从而增加磷酸根离子进入XPR1的流量。